Etude structurale de PBP3 et localisation des six « Penicillin-Binding Proteins » de Streptococcus pneumoniae : implication dans la croissance et la division bactérienne.

Overview & Synopsis

L'objectif de ma thèse était de réaliser une étude de la synthèse de la paroi de Streptococcus pneumoniae, paroi qui participe à la croissance et la division bactérienne et fait intervenir les « Penicillin-Binding Proteins » (PBPs). J'ai étudié la localisation du répertoire complet des six PBPs au cours du cycle cellulaire de S. pneumoniae, ce qui a révélé des similitudes inattendues entre les mécanismes de division des bactéries de type bacille et coque. J'ai déterminé le rôle spécifique de chaque PBP dans la synthèse de la paroi et mis en valeur la contribution de PBP3, une D,D-carboxypeptidase, dans la régulation de la division bactérienne. J'ai par ailleurs déterminé la structure tridimensionnelle de PBP3 à 2.8 Å de résolution, ce qui m'a permis de contraindre les modèles de synthèse de la paroi chez le pneumocoque.